Dešifrování nového mechanismu regulujícího montáž / demontáž sítí galektin-glykokonjugát během interakcí mezi buňkami

Dešifrování nového mechanismu regulujícího montáž / demontáž sítí galektin-glykokonjugát během interakcí mezi buňkami
Dešifrování nového mechanismu regulujícího montáž / demontáž sítí galektin-glykokonjugát během interakcí mezi buňkami

Galektiny vytvářejí sítě interakcí, které zahrnují β-galaktosidy a účastní se mnoha biologických procesů. Na extracelulární úrovni pocházejí biologické funkce galektinů z jejich schopnosti interagovat s glykany umístěnými na povrchu buněk. Interakce Galectin-1 (Gal-1) a jeho neglykosylovaného ligandu, pre-BCR, je prvním příkladem interakce Galectinu nezávislého na glykanu na extracelulární úrovni. Tato interakce je zásadní pro vývoj B buněk a zahrnuje sítě interakcí mezi pre-BII a stromálními buňkami zprostředkovanými Gal-1, které tvoří pre-B synapse. Ukázali jsme, že λ5-UR indukuje specifické modifikace afinity Gal-1 pro určité membránové glykany. Navíc, tato interakce umožňuje Gal-1 specificky získat reaktivitu s ohledem na glykany nesoucí sialové kyseliny spojené v a2-3 přítomné specificky na povrchu buněk před BII. Byli jsme také schopni dešifrovat úpravy mezimolekulárních kontaktů mezi Gal-1 a ​​tímto osidickým epitopem. Srovnávací studie se syntetickým peptidem Anginex ukázaly, že i když interaguje na stejném povrchu jako λ5-UR, indukuje různé změny afinity Gal-1 spojené se změnami vnitřní dynamiky místa. interakce glykanů Gal-1 se liší v závislosti na interagujícím peptidu. Místo interakce proteinu Gal-1 může být zapojeno do jiných buněčných procesů a sloužit k rafinaci interakcí Gal-1 / glykokonjugát,